Биохимия старения

_{340. Tanigawa Y., Kawamura M., Shimoyama M. Biochem. Biophys. Res. Commun., 76, 406–412 (1977).}

_{341. Tanigawa Y., Kitamura A., Kawamura M., Shimoyama M. Eur. J. Biochem., 92, 261–269 (1978).}

_{342. Tanphaichitr N., Chalkley R. Biochemistry, 15, 1610–1614 (1976).}

_{343. Tarnowka M. A., Baglioni C., Basilico C. Cell, 15, 163–171 (1978).}

_{344. Tata J. R., Baker B. J. molec. Biol., 118, 249–272 (1978).}

_{345. Tatchell K., Holde K. E. Van. Biochemistry, 16, 5295–5303 (1976).}

_{346. Teng C., Hamilton T. H. Biochem. Biophys. Res. Commun., 40, 1231–1238 (1970).}

_{347. Teng C. S., Teng C. T., Allfrey V. G. J. biol. Chem., 246, 3597–3609 (1971).}

_{348. ThakurM. K. Biochemistry of Aging: Modifications of chromosomal proteins of the brain of the rat, Ph. D. Thesis, Banaras Hindu University (1978).}

_{349. Thakur M. K., Das R., Kanungo M. S. Biochem. Biophys. Res. Commun., 81, 828–831 (1978).}

_{350. Thomas G., Lange H. W., Hempel K. Eur. J. Biochem., 51, 609–615 (1975).}

_{351. Thompson J. A., Stein J. L., Kleinsmith L. J., Stein G. S. Science, 194, 428–430 (1976).}

_{352. Tidwell T., Allfrey V. G., Mirsky A. E. J. biol. Chem., 243, 707–715 (1968).}

_{353. Tsanev R., Russev G. Europ. J. Biochem., 43, 257–263 (1974).}

_{354. Ts'o P. O. P. (Ed.) Molecular Biology of the Mammalian Genetic Apparatus, Vols. I and II, North-Holland, Amsterdam (1977).}

_{355. Turkington R. W. Biochim. Biophys. Acta, 213, 478–483 (1970).}

_{356. Ueda K., Omachi A., Kawachi M., Hayaishi O. Proc. nat. Acad. Sci. (USA), 72,205–209 (1975).}

_{357. Uy R., Wold F. Science, 198, 890–896 (1977).}

_{358. Yanyushin B. F., Nemirovsky L. E., Klimenko V. V., Vasiliev V. K., Belozersky A. N. Gerontologia, 19, 138–152 (1973).}

_{359. Vidali G., Boffa L. C, Bradbury E. M., Allfrey V. G. Proc. nat. Acad. Sci. (USA), 75, 2239–2243 (1978).}

_{360. Vincent R. A., Huang P. C. Expl. Cell. Res., 102, 31–45 (1976).}

_{361. Walker J. M., Hastings J. R. B., Johns E. W. Nature, 271, 281–282 (1978).}

_{362. Wallace R. B., Sargent T. D., Murphy R. F., Bonner J. Proc. nat. Acad. Sci. (USA), 74, 3244–3248 (1977).}

_{363. Walwork J. C., Quick D. P., Duerre J. A. J. biol. Chem., 252, 5977–5980 (1977).}

_{364. Wang T. Y. Expl. Cell Res., 61, 455–460 (1970).}

_{365. Watson G., Langan T. A. Fed. Proc, 32, 588 (1973).}

_{366. Weintraub H. Nature, 240, 449–453 (1972).}

_{367. Weintraub H., Groudine M. Science, 193, 848–856 (1976).}

_{368. Weintraub H., Lente F. Van. Proc. nat. Acad. Sci. (USA), 71, 4249–4253 (1974).}

_{369. Weintraub H., Worcel A., Alberts B. Cell, 9, 409–417 (1976).}

_{370. Welch S. L., Cole R. D. J. biol. Chem., 254, 662–665 (1979).}

_{371. Whitlock J. P., Stein A. J. biol. Chem., 253, 3857–3861 (1978).}

_{372. Wilhelm F., Wilhelm M. L., Erard M., Daune M. P. Nucl. Acid. Res., 5, 505–521 (1978).}

_{373. Wilson M. C., Melli M. J. molec. Biol., 110, 611–535 (1977).}

_{374. Wong N. C. W., Poirier G. G., Dixon G. H. Eur. J. Biochem., 77, 11–21 (1977).}

_{375. Worcel A., Han S., Wong M. L. Cell, 15, 969–977 (1978).}

_{376. Yabuki H., Iwai K. J. Biochem., 82, 679–686 (1977).}

_{377. Yaffe D., Fuchs S. Devi. Biol., 15, 33–50 (1967).}

_{378. Yamaizumi M., Uchida T., Okada Y., Furusawa M., Mitsui H. Nature, 273, 782–784 (1978).}

_{379. Yarbo J. W. Biochim. Biophys. Acta, 145, 531–534 (1967).}

_{380. Yoshihara K., Hashida T., Tanaka Y., Ohgushi H., Yoshihara H., Kamiya T. J. biol. Chem., 253, 6459–6466 (1978).}

_{381. Yoshihara K., Tanigawa Y., Koide S. S. Biochem. Biophys. Res. Commun., 59, 658–665 (1974).}

_{382. Yu S. S., Li H. J., Goodwin G. H., Johns E. W. Eur. J. Biochem., 76, 461–468 (1977).}

_{383. Yu S. S., Li H. J., Goodwin G. H., Johns E. W. Eur. J. Biochem., 78, 497–502 (1977).}

_{384. Zhelabov S. M., Berdyshev G. D. Expl. Gerontol., 7, 313–320 (1972).}

_{385. Zlatanova J., Swetly P. Nature, 276, 276–277 (1978).}

Глава 3. Изменение ферментов в процессе старения

Введение

Ферментами называются белки, катализирующие различные реакции в организме. Они состоят из одной или нескольких полипептидных цепей, или субъединиц. Каждая субъединица представляет собой специфическую последовательность аминокислот, которая кодируется соответствующим геном. Обычно субъединица содержит более 100 аминокислот. Каталитический, или активный, центр фермента состоит из нескольких аминокислотных остатков, расположенных в различных местах линейной последовательности, или первичной структуры, но сближенных друг с другом в результате свертывания цепи. Специфическая последовательность аминокислот необходима не только для соответствующей укладки цепи, но также для обеспечения каталитической активности фермента. Перестройка последовательности аминокислот вызывает изменение активности фермента.